Diapositiva 1

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AMINOÁCIDOS
Q.B.P. Karla E. Díaz Tamez
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AMINOÁCIDOS (aa)

• Unidades que forman las proteínas.
• Poseen un grupo amino y un grupo carboxilo,
  además de su grupo R.
• Su grupo R les da sus características
  particulares, hay 20 diferentes.

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AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS Clasificación

• Aunque la mayoría de los AA presentes en la
  Naturaleza se encuentran formando parte de las
  proteínas, hay algunos que pueden desempeñar
  otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de
  AA
• aminoácidos protéicos
• aminoácidos no protéicos

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AMINOÁCIDOS Protéicos

• Los AA protéicos se dividen, a su vez, en dos
  grupos
• aminácidos codificables o universales, que
  permanecen como tal en las proteínas.
• aminácidos modificados o particulares, que son el
  resultado de diversas modificaciones químicas
  posteriores a la síntesis de proteínas.

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(No Transcript)
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(No Transcript)
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Los AA protéicos codificables son 20
De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados
por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto
deben ser suministrados en la dieta son los AA
esenciales. Son AA esenciales Val, Leu, Ile,
Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. En
recién nacidos el AA His es esencial porque su
organismo todavía no ha madurado lo suficiente
como para poder sintetizarlo.
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AMINOÁCIDOS PROTÉICOS Codificables

• Los AA protéicos codificables se pueden
  clasificar en función de
• la naturaleza y propiedades de la cadena lateral
  R.
• la polaridad de la cadena lateral R.

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Naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

• NEUTROS O ALIFÁTICOS
• La cadena lateral es un hidrocarburo alifático.
• Son muy poco reactivos, y fuertemente
  hidrofóbicos (excepto la Gly).
• AA hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central
  de las proteínas globulares, de modo que
  minimizan su interacción con el disolvente.
• Pertenecen a este grupo G, A, V, L e I. Glicina,
  Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina.

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Naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

• AROMÁTICOS
• La cadena lateral es un grupo aromático benceno
  en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e
  indol en el caso del W.
• Estos AA, además de formar parte de las proteínas
  son precursores de otras biomoléculas de interés
  hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.

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Naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

• HIDROXIÁMINOACIDOS
• Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral.
• Son la T y S.

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Naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

• TIOAMINOÁCIDOS
• Contienen azufre.
• Son C y M.
• La cisteína (C) tiene gran importancia
  estructural en las proteínas porque puede
  reaccionar con el grupo SH de otra C para formar
  un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el
  plegamiento de la proteína.
• En algunos hidrolizados proteicos se obtiene el
  AA cistina, que está formado por dos cisteínas
  unidas por un puente disulfuro.

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Naturaleza y propiedades de la cadena lateral R
IMINOÁCIDOS Tienen el grupo ?-amino sustituído
por la propia cadena lateral, formando un anillo
pirrolidínico. Es el caso de la P.
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Naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

• DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS
• Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico
  (E).
• Sus amidas correspondientes son la asparagina (N)
  y la glutamina (Q).

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Naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

• DIBÁSICOS
• La cadena lateral contiene grupos básicos.
• El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un
  grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).

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Polaridad de la cadena lateral R
APOLARES
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Polaridad de la cadena lateral R
POLARES, NO CARGADOS
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Polaridad de la cadena lateral R
CARGADOS POSITIVAMENTE (CATIÓNICOS)
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Polaridad de la cadena lateral R
CARGADOS NEGATIVAMENTE (ANIÓNICOS)
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(No Transcript)
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(No Transcript)
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AMINOÁCIDOS PROTÉICOS Modificados
Una vez que los AA codificables han sido
incorporados a las proteínas, pueden sufrir
ciertas transformaciones que dan lugar a los AA
modificados o particulares HIDROXILACIÓN Ej.
4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, se encuentran
en el colágeno. Se incorporan a la proteína como
P o como K, y son posteriormente hidroxilados.
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CARBOXILACIÓN El E, por carboxilación
post-sintética se convierte en ácido
?-carboxiglutámico.
ADICIÓN DE IODO En la tiroglobulina (una
proteína del tiroides), la Y sufre diversas
reacciones de iodación y condensación que
originan AA como la monoiodotirosina,
diiodotirosina, la triiodotirosina o la
liotirosina.
CONDENSACIÓN La cistina es el resultado de la
unión de dos C por medio de un puente disulfuro
(-S-S-).
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(No Transcript)
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AMINOÁCIDOS NO PROTÉICOS
Se conocen más de un centenar, sobre todo en
plantas superiores, aunque su función no siempre
es conocida. Se pueden dividir en tres
grupos 1.- D-AMINOÁCIDOS La D-Ala y el D-Glu
forman parte del peptidoglicano de la pared
celular de las bacterias. La gramicidina S es un
péptido con acción antibiótica que contiene
D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y
reptiles también aparecen D-aminoácidos.
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2.- a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS La L-ornitina y
la L-citrulina son importantes intermediarios en
el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y
la creatina (un derivado de la G) juega un papel
importante como reserva de energía metabólica.
También pertenecen a este grupo la homoserina y
la homocisteína.
3.- ?-AMINOÁCIDOS En estos AA, el grupo amino
sustituye al último carbono (carbono ?), no al
carbono ?. La ?-Alanina forma parte de algunos
coenzimas, y el ácido ?-aminobutírico es un
imporante neurotransmisor.
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AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos en disolución pueden comportarse
  como ácidos o como bases débiles, son anfóteros.
• Las propiedades ácido-base de los aminoácidos son
  consecuencia de las características químicas de
  los grupos amino y carboxilo.
• Si partimos de la forma totalmente protonada, los
  aminoácidos son diácidos moléculas capaces de
  liberar dos protones al medio, dando lugar a
  distintas formas o especies iónicas.

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AMINOÁCIDOS
Los AA son excelentes amortiguadores, gracias a
la capacidad de disociación del grupo carboxilo,
del grupo amino y de otros grupos ionizables de
sus cadenas laterales (carboxilo, amino,
imidazol, fenol, guanidino, etc).
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AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS

• Los grupos ácido-base débiles presentan una
  capacidad tamponadora máxima en la zona próxima
  al pKa.
• Estos valores de pKa calculados para los AA en
  disolución pueden verse ligeramente modificados
  en el entorno proteico.
• El único grupo lateral con un pKa próximo al pH
  fisiológico es la cadena lateral de la histidina.
  Por ello, las proteínas ricas en este AA se
  comportarán como excelentes amortiguadores
  fisiológicos.

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AMINOÁCIDOS

• La tendencia a liberar protones, o grado de
  acidez de una sustancia, viene
• dado por el valor de Ka y pKa.
• Los ácidos fuertes tienen Ka altas y pKa bajas
• Ka pKa (muy ácido)
• Ka pKa (poco ácido)
• Para los aminoácidos, pK1 es el pKa del grupo
  COOH y pK2, el del amino y en todos ellos se
  cumple que pK1lt pK2. Los aminoácidos básicos y
  ácidos tienen además pKR.

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(No Transcript)
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(No Transcript)
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(No Transcript)
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AMINOÁCIDOS

• El comportamiento ácido-base de los AA es el que
  va a determinar las propiedades electrolíticas de
  las proteínas, y de ellas dependen, en gran
  medida, sus propiedades biológicas.
• La función de las proteínas es extraordinariamente
  sensible al pH
• A pH bajo, la mayor parte de los grupos
  disociables estarán protonados, y por lo tanto
  habrá un gran número de cargas positivas en la
  proteína.
• A pH elevado, los grupos disociables no estarán
  protonados, con lo cual habrá mayor número de
  cargas negativas.

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AMINOÁCIDOS
A un pH neutro, los grupos amino- y carboxilo- se
encuentran en forma ionizada.
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AMINOÁCIDOS
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un
comportamiento anfótero, es decir pueden
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
liberando protones y quedando (-COO'), o como
base , los grupos -NH2 captan protones, quedando
como (-NH3 ), o pueden aparecer como ácido y
base a la vez. En este caso los aminoácidos se
ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar
iónica llamada zwitterion.
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AMINOÁCIDOS Punto isoeléctrico
Cuando el valor de pH coincide con el valor de pK
de uno de los equilibrios, el aminoácido estará
en la misma proporción en las formas iónicas
implicadas en el equilibrio (50 de cada
una). Conociendo el pH y los pK de los
aminoácidos se puede determinar la concentración
de las distintas formas iónicas mediante la
ecuación de Henderson-Hasselbach
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AMINOÁCIDOS Punto isoeléctrico

• El pH isoeléctrico (pHI), o punto isoeléctrico es
  aquél valor de pH en el cual la carga neta de
  aminoácido es 0.
• A un pH por debajo del punto isoeléctrico la
  carga neta del aminoácido será positiva, a un pH
  mayor, negativa.

Para los aminoácidos con R sin carga se cumple
que Para los aminoácidos ácidos y básicos hay
que establecer los equilibrios de desprotonación
por orden creciente de valor de pK, y hacer la
semisuma de los pK que están a ambos lados de la
forma isoeléctrica.
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Cromatografía de intercambio iónico

• Se realiza sobre matrices que tienen una carga
  neta.
• La carga de la matriz de la columna y la carga de
  las proteínas dependerá del pH del solvente y de
  su fuerza iónica.
• Serán retenidas en la columna las proteínas que
  tengan una carga complementaria a la de la matriz
  del gel, siendo eluidas las restantes.
• Para eluir las proteínas retenidas se puede
  variar la carga iónica del solvente o su pH de
  forma que se alcance el punto isoeléctrico de la
  proteína de interés.

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Cromatografía de intercambio iónico
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Péptidos

• La unión de un bajo número de aminoácidos da
  lugar a un péptido
• Si el número de aa que forma la molécula no es
  mayor de 10, se denomina oligopéptido
• Si el número de aa es superior a 10 se llama
  polipéptido
• Si el número de aa es superior a 50 se habla ya
  de proteína.

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Aspartame

• El Aspartame es el endulzante artificial
  utilizado en la mayoría de los refrescos
  dietéticos y otros productos bajos en calorías.
• Es hasta 200 veces más dulce que la sacarosa,
  pero contiene solamente 4 calorías por gramo.
• El consumo diario aceptable es de 40mg/kg.

• Los tres componentes principales del aspartame
  son
• Fenilalanina
• Acido aspártico
• Metanol

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Secuenciación de péptidos
Los péptidos se pueden secuenciar (establecer el
orden en que se encadenan los aminoácidos en la
secuencia) automáticamente utilizando el
Isotiocianato de fenilo (PITC) o reactivo de
EDMAN que separa y derivatiza el aminoácido
N-terminal. Se realizan ciclos automáticos de
separación e identificación cromatográfica. Más
allá del aminoácido 20 o 30 el resultado ya no es
fiable. Los péptidos se pueden secuenciar
también por espectrometría de masas. Los péptidos
son automáticamente fragmentados y de la masa de
los fragmentos se deduce la secuencia.
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PITC es el agente más usado. Los péptidos o
proteínas son analizados como derivados de PTH
(feniltiohidantoin).
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