Prote

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Proteínas

• Aminoácidos.
• Fórmula estructural.
• Enlace peptídico.
• Estructuras primarias, secundarias, terciarias,
  cuaternarias.
• Propiedades de las proteínas
• Especificidad y Desnaturalización.

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Proteínas

• La palabra proteína viene del griego protos que
  significa "lo más antiguo, lo primero.
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas
  orgánicas) de elevado peso molecular compuestos
  químicos muy complejos que se encuentran en todas
  las células vivas.
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas
  poseen, pero los diversos tipos de proteínas los
  contienen en diferentes cantidades.
• Están constituidas básicamente por carbono (C),
  hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N)
  aunque pueden contener también azufre (S) y
  fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe),
  cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

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Conformación de las proteínas

• Las proteínas son las moléculas orgánicas más
  abundantes en las células constituyen alrededor
  del 50 de su peso seco o más que eso en algunos
  casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
  diferentes, pero en una célula humana puede haber
  10.000 clases de proteínas distintas.
• Químicamente, las proteínas están formadas por la
  unión de muchas moléculas relativamente sencillas
  y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando
  péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser
  oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
  polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
• Cuando el número de Aa supera los 50 y el
  polipéptido tiene una estructura tridimensional
  específica, entonces se habla propiamente de
  proteínas.

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Aminoácidos

• Los aminoácidos (Aa) son moléculas orgánicas
  pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo
  carboxilo (COOH) en su estructura.
• La gran cantidad de proteínas que se conocen
  están formadas únicamente por 20 Aa diferentes.
  Se conocen otros 150 que no forman parte de las
  proteínas.
• Fórmula General de los Aa

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Tabla de los Aminoácidos
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Aminoácidos Esenciales

• Son aquellos que los organismos deben tomar de su
  dieta ya que no pueden sintetizarlos en su
  cuerpo.
• Las rutas metabólicas para su obtención suelen
  ser largas y energéticamente costosas, por lo que
  los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo
  de la evolución (resulta menos costoso obtener
  estos AaE en los alimentos).

• EN ADULTOS 8
• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• EN NIÑOS los anteriores y
• Arginina
• Histidina

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Formación de Proteínas a partir de Aa

• Para poder formar proteínas, los aminoácidos se
  unen entre sí por medio de enlaces peptídicos.
• Un enlace peptídico es un enlace covalente
  formado por condensación (síntesis por
  deshidratación, figura a).
• En estos enlaces el grupo amino de un ácido se
  une al grupo carboxilo de su vecino para formar
  una cadena (figura b).

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Recordar!

• El enlace C-N tiene cierto carácter de doble
  enlace, por lo cual le confiere rigidez a la
  molécula.
• La rotación de la molécula formada queda
  restringida a los carbonos alfa.

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Niveles Estructurales de las Proteínas

• Estructura Primaria Es el esqueleto covalente
  de la cadena polipeptídica, y establece la
  secuencia de aminoácidos. Enlace Peptídico (EP).
• Estructura Secundaria Ordenación regular y
  periódica de la cadena polopeptídica en el
  espacio (Hélice-a). Puentes H entre los EP.
• Estructura Terciaria Forma en la cual la cadena
  polipeptídica se curva o se pliega para formar
  estructuras estrechamente plegadas y compactas
  como la de las proteínas globulares (sábanas
  Beta) participan las atracciones
  intermoleculares puentes de hidrógeno entre
  cadenas laterales, puentes 2S, interacción
  hidrofóbica, interacción electrostática.
• Estructura Cuaternaria Es el arreglo espacial
  de las subunidades de una proteínas, para
  conformar la estructura global hay
  acompañamiento paralelo de las cadenas
  polipeptídicas, responsable de las funciones de
  las proteínas. Las fuerzas anteriores más las
  Fuerzas de Van der Walls.

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Niveles Estructurales de las Proteínas

• Observar
• Cadenas lineales (estructura primaria)
• Hélices Alfa (estructura secundaria)
• Sábanas Beta (estructura tercearia)
• Estructura Cuaternaria Es el nivel más complejo,
  por lo cual lo tienen las proteínas complejas
  como las enzimas y los anticuerpos.

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Gráficos de Niveles de Estructura
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Gráficos de Niveles de Estructura
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Clasificación de Proteínas

• Según la COMPOSICIÓN
• PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS son aquellas
  que al hidrolizarse producen únicamente
  aminoácidos.
• PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS son
  proteínas que al hidrolizarse producen además de
  los aminoácidos, otros componentes orgánicos o
  inorgánicos.
• La porción no protéica de una proteína conjugada
  se denomina "grupo prostético". Las proteínas
  cojugadas se subclasifican de acuerdo con la
  naturaleza de sus grupos prostéticos.

• Según su CONFORMACIÓN
• Conformación orientación tridimensional que
  adquieren los grupos característicos de una
  molécula en el espacio.
• PROTEÍNAS FIBROSAS se constituyen por cadenas
  polipeptídicas alineadas en forma paralela esto
  puede producir fibras que se trenzan sobre si
  mismas formando una "macrofibra", como en el caso
  del colágeno de los tendones o la a-queratina del
  cabello o produce la formación de láminas como
  en el caso de las b-queratinas de las sedas
  naturales.
• PROTEÍNAS GLOBULARES cadenas polipeptídicas que
  se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas
  como un "nudillo de hilo enredado, como una
  macro-estructura de tipo esférico.

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Recordar!

• Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al
  corte por lo que son los principales soportes
  estructurales de los tejidos son insolubles en
  agua y en soluciones salinas diliudas y en
  general más resistentes a los factores que las
  desnaturalizan.
• La mayoría las proteínas globulares son solubles
  en agua y por lo general desempeñan funciones de
  transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo
  papel es la catálisis de las reacciones
  bioquímicas, son proteínas globulares.

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Proteínas Fibrosas cabello
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Proteínas Globulares enzimas
Hemoglobina
Hexoquinasa
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Funciones de las Proteínas

• Estructurales algunas proteínas pueden
  contribuir a la conformación de órganos debido a
  su estructura fibrosa (ejemplo, la queratina en
  pelo, uñas, cutículas, cuernos, cascos).
• Movimiento como el caso de las proteínas Actina
  y Miosina en los músculos, permiten movimiento de
  contracción y relajación.
• Transporte se pueden unir a moléculas de menor
  tamaño y llevarlas por medio de la sangre, como
  por ejemplo la Hemoglobina o el oxígeno.
• Defensa por ejemplo los anticuerpos en el
  torrente sanguíneo.
• Almacenamiento de sustancias nutritivas, como el
  caso de la albúmina de la clara de huevo, que se
  guarda en el hígado.
• Señales químicas ejemplo, la hormona del
  crecimiento en el torrente sanguíneo o la
  transmisión del impulso nervioso.
• Catálisis como por ejemplo las enzimas que
  catalizan casi todas las reacciones químicas en
  las células amilasa, ATP sintetasa.
• Reguladores regulan la expresión del ADN tienen
  un papel importante en el crecimiento y
  diferenciación de las células.

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Propiedades de las Proteínas

• ESPECIFICIDAD
• Referente a su función cada una lleva a cabo una
  determinada función y lo realiza porque posee una
  determinada estructura primaria y una
  conformación espacial propia por lo que un
  cambio en la estructura de la proteína puede
  significar una pérdida de la función.
• Además, no todas las proteinas son iguales en
  todos los organismos, cada individuo posee
  proteínas específicas suyas que se ponen de
  manifiesto en los procesos de rechazo de órganos
  transplantados. La semejanza entre proteínas son
  un grado de parentesco entre individuos, por lo
  que sirve para la construcción de "árboles
  filogenéticos.

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Propiedades de las Proteínas

• DESNATURALIZACIÓN
• Consiste en la pérdida de la estructura
  terciaria, por romperse los puentes que forman
  dicha estructura. Todas las proteínas
  desnaturalizadas tienen la misma conformación,
  muy abierta y con una interacción máxima con el
  disolvente, por lo que una proteína soluble en
  agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en
  agua y precipita.
• Se produce por cambios de factores como
  temperatura (el ejemplo del huevo cocido o frito
  ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
  condiciones se restablecen, una proteína
  desnaturalizada puede volver a su anterior
  plegamiento o conformación, proceso que se
  denomina renaturalización.