Vitamine idrosolubili

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Vitamine idrosolubili
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alta concentrazione nelle piante Nelle foglie
verdi stessa concentrazione clorofilla tessuti
non fotosintetici protezione da stress
ambientale, ozono, raggi UV
Regno animale Invertebrati e pesci non
sintetizzano ascorbato Anfibi , rettili,
uccelli, la maggior parte dei mammiferi
sintetizzano ascorbato dal glucosio Pipistrel
li, scimmie superiori, uomo non sintetizzano
ascorbato Inattivazione del gene per la L-gulono
lattone ossidasi enzima terminale della via
biosintetica
ASSUNZIONE 70-100 mg/die CARENZA porta a
scorbuto
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COFATTORE ENZIMATICO mono- e di- ossigenasi Fe
o Cu dipendenti utilizzate per la mantiene il
metallo nella forma ridotta attiva sintesi del
collagene idrossilazione di prolina e di
lisina sintesi delle catecolamine dopammina ?
noradrenalina sintesi della carnitina due
enzimi della via biosintetica amidazione del
grupppo carbossilico terminale da parte della
glicina (nella maturazione post sintetica di
ormoni e neurotrasmettitori peptidici)

• REAGENTE CHIMICO
• Inattivazione di specie ossidanti
• Rigenerazione della vit E
• Assorbimento e metabolismo del ferro

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I coenzimi derivanti dalle vitamine B Vitamina
Coenzima Tiamina (B1) Tiamina pirofosfato
(TPP) Riboflavina (B2) Coenzimi flavinici FMN e
FAD Niacina (PP) Coenzimi nicotinamidici NAD e
NADP Acido pantotenico (B5) fosfopanteteina
(nellACP) e Coenzima A (CoA) Piridossina
(B6) Piridossalfosfato (PLP) Biotina -N-biotini
l-lisina-Enzima Folati Tetraidrofolati Cobalamin
a (B12) Metilcobalammina e deossiadenosilcobalammi
na
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VITAMINA B1 o tiamina
F. G. Hopkins, C. Eijkman Scoperta della
Vitamina B1 (tiamina) (Premio Nobel per la
medicina nel 1929) Dal 1926 al 1955 scoperta
delle vitamine dalla B1 alla B12
Fabbisogno 1,2 mg/die Sindrome da Carenza di
tiamina Beri beri Interessa il sistema nervoso e
cardiovascolare
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Coenzima tiamina pirofosfato (TPP)
(Fermentazione alcolica nel lievito piruvato
decarbossilasii ) La TPP interviene nella
decarbossilazione degli ?-cheto acidi con
formazione dei derivati acilCoA e perdita di
CO2 cofattore per gli enzimi - piruvato
deidrogenasi, - ?-chetoglutarato deidrogenasi
(nel Ciclo di Krebs), - deidrogenasi degli
?-chetoacidi a catena ramificata (nel catabolismo
degli amminoacidi a catena ramificata valina,
leucina, isoleucina). E il cofattore della
transchetolasi, lenzima responsabile
dellinterconversione dei pentosi fosfati,
essenziali per la sintesi del ribosio.
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Il centro attivo della TPP è il C-2 dellanello
tiazolico, che tende a dissociare il protone per
formare un carbanione
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RIBOFLAVINA (vit B2)

• Coenzimi FMN (Flavin MonoNucleotide)
• FAD (Flavin Adenin Dinucleotide)
• Funzione partecipano a reazioni di
  ossidoriduzione
• Le proteine che li utilizzano si chiamano
  flavoproteine

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Funzioni biochimiche E il costituente
fondamentale dei coenzimi ossido-riduttivi in
genere deidrogenasi legati alle flavoproteine

• Reazioni ossidoriduttive del metabolismo
  intermedio
• ossidazione dellacido succinico (Ciclo di
  Krebs)
• ossidazione degli acidi grassi (?-ossidazione
  mitocondriale)
• ossidazione ipoxantina /xantina ad acido urico
• ossidazione dei coenzimi piridinici
• catena respiratoria

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• NIACINA
• (o vitamina B3 o Vit PP (Pellagra Preventing)
• acido nicotinico e nicotinammide (ammide
  dellacido nicotinico)

FABBISOGNO 15 mg /die
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• FONTI ALIMENTARI carni, fegato, legumi, caffè
• BIODISPONIBILITA DELLA NIACINA
• Nei cereali è poco biodisponibile perché legata a
  carboidrati complessi.
• La pellagra, malattia da carenza con sintomi
  dermatiti, diarrea, demenza (anche nota come
  malattia delle 3 D) era diffusa in Italia nelle
  zone con alimentazione a base di mais (polenta),
  Il mais contiene poca niacina non assorbibile ed
  è inoltre povero in triptofano
• Biosintesi nelluomo. La niacina può essere
  sintetizzata nelluomo da una via secondaria del
  catabolismo del triptofano, amminoacido
  essenziale (Le proteine contengono in media l1
  di triptofano)
• Si assume che 60 mg di triptofano danno origine
  ad 1 mg di niacina

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STRUTTURA
E il costituente fondamentale di coenzimi
ossido-riduttivi nicotinammide-adenindinucleotide
(NAD) nicotinammide-adenindinucleotide-fosfato
(NADP)
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• Il NAD ed il NADP funzionano da accettori di 2
  elettroni e di un protone che vengono sottratti
  dal substrato da specifici enzimi detti
  deidrogenasi piridiniche.
• Lossidazione del substrato porta alla formazione
  del coenzima ridotto (NADH o NADPH).
• La reversibilità della reazione catalizzata dalle
  deidrogenasi permette allenzima di ossidare o
  ridurre il substrato a seconda delle richieste
  metaboliche

NAD ? NADH H non è legato allenzima,
funziona da co-substrato OSSIDA alcol ?
aldeide/chetone aldeide ? acido
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NAD è prevalentemente usato nelle vie
cataboliche ossidative - Glicolisi - Ciclo di
Krebs - ?-ossidazione degli acidi grassi In tali
reazioni il NAD si riduce a NADH, che si
riossida a NAD cedendo elettroni alla catena
respiratoria mitocondriale

• NADP è utilizzato nella via di ossidazione
  diretta del glucosio-6-fosfato a ribosio
  5-fosfato (via dei pentosi fosfato), dove si
  riduce a NADPH
• NADPH è prevalentemente coinvolto nelle vie
  anaboliche quali la
• - biosintesi degli acidi grassi
• biosintesi del colesterolo
• il NADPH ha azione antiossidante donatore di
  idrogeno per rigenerare il glutatione ossidato e
  lacido deidroascorbico nelle forme ridotte
  funzionali (rispettivamente glutatione ridotto
  GSH ed acido ascorbico)

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• Reazioni non redox del NAD
• il NAD è coinvolto anche in un importante
  funzione non-redox quale substrato per l'
  attività di due classi di enzimi che separano la
  niacina dal NAD e trasferiscono l'ADP ribosio
  alle proteine
• (ADP ribosilazione)
• mono-ADP-ribosil transferasi
• poli-ADP ribosio polimerasi (PARP)
• Le mono-ADP-ribosil transferasi sono
  principalmente coinvolte nel regolare l'attività
  delle proteine G (mediatrici di numerosi processi
  cellulari)
• Le poli-ADP ribosio polimerasi svolgono un ruolo
  cruciale nella riparazione e duplicazione del DNA
  e nel differenziamento cellulare.

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Acido pantotenico (vitamina B5)

• Fonti alimentari ubiquitario da cui il nome (dal
  greco pantos)
• Carenza alimentare rarissima
• Coenzimi
• fosfopanteteina (legata allAcil Carrier
  Protein, ACP)
• Coenzima A (CoA o CoASH)
• Funzione trasportatori di acili

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proteina trasportatrice di acili (ACP Acil
Carrier Protein) 4fosfopanteteina legata ad
una serina della proteina ACP Fa parte del
complesso della ACIDO GRASSO SINTASI che
sintetizza ila sintasi del palmitato utilizzando
acetil CoA
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Coenzima A attivazione dei gruppi acile
Forma un legame tioestere con gruppi acilici di
vari composti
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• Utilizzo del CoA
• Ossidazione degli acidi grassi (mitocondrio)
• Sintesi del colesterolo
• Metabolismo dei corpi chetonici
• Metabolismo ossidativo del piruvato (complesso
  piruvato deidrogenasi)
• Ciclo dellacido citrico (alfa-chetoglutarico
  deidrogenasi)
• Catabolismo di molti amminoacidi

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vitamina B6

• (tre vitameri piridossina, piridossale,
  piridossammina)
• Coenzima
• piridossal fosfato (PLP), piridossammina fosfato
  (PMP)

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cofattori
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Legame covalente del piridossal fosfato
allapoenzima
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FUNZIONI BIOLOGICHE
L 80-90 viene si trova nel muscolo dove si
trova legato alla glicogeno-fosforilasi (enzima
coinvolto nella demolizione del glicogeno) NB
meccanismo catalitico diverso dalle reazioni che
seguono e che riguardano gli amminoacidi ha un
ruolo il gruppo fosfato
Transaminasi o Amminotransferasi Nella sintesi e
nel catabolismo di amminoacidi Intermedio di
reazione base di Schiff Amminoacido ?
-Chetoglutarato ? ?-Chetoacido Glutammato
Cofattore di decarbossilasi di amminoacidi Decarb
ossila gli amminoacidi ad ammina
CO2 biosintesi di neurotrasmettirori nel
sistema nervoso triptofano ? serotonina istidin
a ? istamina DOPA ? dopammina
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piridossal fosfato è il cofattore della
?-aminolevulinato sintasi, lenzima che
catalizza la prima tappa della BIOSINTESI DELLEME
biosintesi della sfingosina parte dallunione di
acido palmitico e serina tramite lazione
dellenzima palmitil serina transferasi,
vitamina B6 dipendente
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Insieme al folato e alla vitamina B12 la vit B6
è coinvolta nel metabolismo dellunità
monocarboniosa biosintesi della cisteina dalla
metionina e metabolismo e metilazione degli
acidi nucleici
E coenzima della cistationina beta sintasi e
cistationasi
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BIOTINA (Vitamina H o B7 o B8)
Coenzima vitamina legata allenzima tramite
legame tra acido valerianico e gruppo ?.ammnico
di una lisina dellapoenzima
Gli enzimi sono carbossilasi, ligasi che fissano
CO2 sotto forma di bicarbonato HCO3. Sono
enzimi ATP-dipendenti che catalizzano le reazioni
di carbossilazione di alcuni composti organici.
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• enzimi biotina dipendenti
• acetil-CoA carbossilasi (biosintesi acidi
  grassi)
• piruvato-carbossilasi (ciclo di Krebs,
  gluconeogenesi)
• propionil-CoA carbossilasi (metaboloismo ac.
  grassi a n dispari di C metilmalonil CoA
  vit B12 ? succinil CoA)

• QUINDI le tappe metaboliche in cui partecipa
  la biotina sono
• innesco del ciclo di Krebs (piruvato ad
  ossalacetato)
• innesco della gluconeogenesi (piruvato ad
  ossalacetato)
• biosintesi degli acidi grassi (acetil CoA a
  malonilCoA)
• metabolismo degli acidi grassi a numero dispari
  di atomi di carbonio (propionil CoA a
  metilmalonilCoA).