Title: Diapositiva 1
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29Carbossipeptidasi
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35ES KMES Problema non
conosciamo KM, E e ES
La massima velocità si raggiunge quando tutti i
siti catalitici sono saturati con il substrato,
cioè quando Etotale ES Massima velocità
Vmax k2Etotale
36Lequazione di Michaelis-Menten
Quando S gtgt KM, V0 Vmax Quando S KM,
V0 Vmax/2
37Grafico di Michaelis-Menten (Cinetica di
Michaelis-Menten)
KM costante di Michaelis-Menten
38Equazione di Lineweaver Burk
1 KM 1 1 V0
Vmax S Vmax x
ay b
39Grafico di Lineweaver-Burk (grafico dei doppi
reciproci)
40KM (spesso) una misura dellaffinità per il
substrato.
(1100)
0.66 Campbell 5.0 Stryer
Anidrasi carbonica CO2
12
Campbell
8 Berg Stryer
41kcat il numero di turnover di un enzima
il numero di molecole di substrato che vengono
convertite in prodotto da una molecola di
enzime nellunità di tempo (normalmente 1
secondo) quando lenzima è completamente
saturato dal substrato. kcat
Vmax/Etotale Normalmente kcat corrisponde alla
costante di velocità della tappa limitante del
ciclo catalitico.
42 Voet 10,000,000 600000 Str 25000 Str,
43Chimotripsina
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45Reazioni con più substrati
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