BIOMOLECULAS

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BIOMOLECULAS

• AMINOACIDOS

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AMINOACIDOS

• Componentes estructurales de las proteínas
• Cientos de aminoácidos naturales
• contienen (estructura general)
• Átomo de carbono central al que están
  unidos
• Un grupo amino RNH2
  
• Un grupo carboxilo R---COOH
• Un grupo R
• Un átomo de hidrogeno
• Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)
• Derivado hidocarbonado (hidroximetileno)
• Un átomo de hidrogeno

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AMINOACIDOSCLASIFICACION

• De acuerdo con la posición del grupo amino con
  referencia al grupo carboxilo
• Alfa
• Beta
• gamma

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AMINOACIDOS ALFA

• Clase mas frecuente
• El grupo amino esta unido al átomo de carbono (
  carbono alfa), inmediatamente adyacente al grupo
  carboxilo
• Unido al carbono central alfa esta otro grupo ,
  cadena lateral o grupo R (propiedades químicas
  hidrófobas o hidrófilas, interacción de grupos R
  función biológica)

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AMINOACIDOS

• Aminoácidos beta
• El grupo amino esta unido al carbono segundo a
  partir del grupo carboxilo
• Aminoácido gamma
• El grupo amino esta unido al carbono tercero a
  partir del grupo carboxilo

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AMINOACIDOS

• Bloque de construcción de las proteínas
• Su secuencia determina la configuración
  tridimensional final de la proteína
• Moléculas anfóteras pueden actuar como ácido o
  como base
• Clasificación
• Aminoácidos estándar
• Aminoácidos no estándar
• Modificación química
• No se encuentran en proteínas

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AMINOACIDOS

• 20 aminoácidos alfa que se encuentran
  habitualmente en las proteínas
• Tienen la misma estructura general con excepción
  de la prolina ( grupo amino secundario, formada
  por un cierre de anillo entre el grupo R y el
  nitrógeno amida)

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AMINOACIDOS ESTANDARCLASIFICACION

• De acuerdo con su capacidad para interaccionar
  con el agua ( cuatro clases)
• Aminoácidos neutros apolares
• Aminoácidos neutros polares
• Aminoácidos ácidos
• Aminoácidos básicos

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AMINOACIDOS ESTANDARNEUTROS APOLARES

• Contienen grupos R hidrocarbonados
• Los grupos R no tienen carga positiva o negativa
• Hidrófobos interaccionan poco con el agua
• Importantes para el mantenimiento de la
  estructura tridimencional
• Tipos de cadenas hidrocarbonadas
• Aromáticos estructura ciclicas(benceno)
• hidrocarburos
  insaturados
• Alifáticos no aromáticos (metano,
• ciclohexano )
• cadenas laterales (
  átomos de
• azufre)
• grupo sulfhidrilo (
  -SH)

1. Glicina
2. Alanina
3. Valina
4. Leucina
5. Isoleucina
6. Fenilalanina
7. Tiptofano
8. Metionina
9. Cisteina
10. prolina

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AMINOACIDOS NEUTROS POLARESAROMATICOS Y
ALIFATICOS
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AMINOACIDOS NEUTROS POLARES

• Poseen grupos funcionales capaces de formar
  enlaces de hidrogeno
• Interaccionan fácilmente con el agua
• Hidrófilos o amantes del agua
• Presencia del grupo OH
• Participa en enlaces hidrogeno (
  estabilidad de estructura proteica)
• Formación del Ester fosfato de tirosina
• Puntos de unión de hidratos de carbono ( serina y
  treonina)
• Presencia de un grupo amida ( muy
  polar)
• enlaces hidrogeno no dan estabilidad

• Serina
• Treonina
• Tirosina
• Asparagina
• glutamina

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AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA
(GRUPOS OH, R-C-NH2)

• Grupo OH
• Grupo R-C-NH2
• Derivados amida de los
• aminoácidos ácidos
• ácido aspartico
• ácido glutámico

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AMINOACIDOS ACIDOS

• Poseen cadenas laterales con grupos carboxilato
• Cadenas laterales cargadas negativamente a PH
  fisiológico
• Ácido aspartico aspartato
• Ácido glutámico glutamato

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AMINOACIDOS BASICOS

• A PH fisiológico llevan una carga positiva
• Pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos
  ácidos
• La lisina
• Grupo amino en la cadena lateral,
• Acepta un protón del agua para el ácido conjugado
  (-NH3)
• Oxidación enlaces Inter. e intramoleculares
• La arginina
• Grupo guanidino
• No actúa en reacciones ácido- base
• Histidina
• Base débil, actividad catalítica de enzimas

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AMINOACIDOS ESENCIALES

• En la naturaleza 300 aminoácidos diferentes
• Los seres vivos 20 aminoácidos para sintetizar
  proteínas
• 9 son esenciales para el ser humano (debido a que
  sus cadenas laterales o aromáticas no pueden ser
  sintetizadas por el ser humano, o la secuencia de
  átomos de azufre o grupos amino dentro de la
  cadena de átomos de carbono que los forman

1. Fenilalanina
2. Leucina
3. Isoleucina
4. Metionina
5. Lisina
6. Treonina
7. Valina
8. Triptofano
9. histidina

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AMINOACIDOS FUNCIONES(ACTIVIDAD BIOLOGICA)

1. Su secuencia determina la configuración
   tridimensional final de cada proteína ( mas
   importante
2. Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)
3. Precursores de diversas moléculas complejas que
   contienen nitrógeno
4. Intermediarios metabólicos

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AMINOACIDOACTIVIDAD BIOLOGICAMENSAJEROS QUIMICOS

• Aminoácidos alfa o derivados
• Glicina
• El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado
  de la glutamina
• Serótina
• Melatonina( derivado del triptofano)
• Tiroxina ( derivado de la tirosina)
• Ácido indol acético ( derivado del triptofano
  plantas)

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AMINOACIDOSACTIVIDAD BIOLOGICAPRECURSORES DE
MOLECULAS COMPLEJAS

• Las bases nitrogenadas componentes de los
  nucleótidos y ácidos nucleicos
• El hemo
• clorofila

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AMMINOACIDOSACTIVIDAD BIOLOGICAINTERMEDIARIOS
METABOLICOS

• Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación
  de desechos nitrogenados)
• Arginina
• Citrulina
• Ornitina

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AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS PROTEINAS

• Residuos de aminoácidos se forman tras la
  síntesis de la cadena polipeptídica
• Ácido gamma carboxiglutamico une el calcio de
  la protombina
• 4 hidroxiprolina y la 5 hidroxiprolina
  componente mas importante del colageno ( proteina
  mas abundante del tejido conjuntivo)
• Fosforilación de aminoácidos con grupos OH
  enzima glucógeno sintetaza

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AMINOACIDOS MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES

• Carbonos asimétricos o quírales
• los carbonos alfa de 19 de los 20
  aminoácidos estándar unidos a 4 grupos
  diferentes ( hidrogeno, amino, carboxilo y R )
• Moléculas que pueden existir como
• Esteroisómeros
• Enantiomeros

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AMINOACIDOSMOLECULAS ASIMETRICAS

• Esteroisómeros
• Moléculas que solo se diferencian en la
  disposición espacial de sus átomos
• Enantiomeros
• Imágenes especulares una de otra
• Se diferencian por la posición del grupo amino y
  del átomo de hidrogeno

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AMINOACIDOS ENANTIOMEROS

• Propiedades físicas idénticas
• Isomeros ópticos
  desvían la dirección de la luz
  polarizada plana en direcciones opuestas
• D gliceraldehido dextrógiro () desvía la luz
  en el sentido de las agujas del reloj
• L gliceraldehido levógiro (-) desvía la luz en
  sentido opuesto
• En las proteínas solo se encuentran los
  aminoácidos L

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AMINOACIDOS TITULACION

• Los aminoácidos contienen grupos ionizables
• La forma iónica de estas moléculas en disolución
  depende del PH
• Efecto del PH sobre la estructura del aminoácido
• Determina la reactividad de las cadenas laterales
  del aminoácido
• Punto isoeléctrico al PH donde un
  aminoácido no tiene carga neta y es
  eléctricamente neutra, en este punto son memos
  solubles
• Las moléculas neutras que llevan un
  numero igual de cargas positivas y negativas se
  les denominazwitteriones

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AMINOACIDOS REACCIONES

• Las reacciones que pueden experimentar los
  aminoácidos son determinadas por sus grupos
  funcionales
• Formación de enlaces peptídicos
• Formación de puentes disulfuro

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AMINOACIDOS REACCIONESFORMACION DE ENLACES
PEPTICOS

• Enlaces peptídicos son enlaces amida, que se
  forman cuando el par de electrones sin compartir
  del átomo de nitrógeno alfa-amino de un
  aminoácido ataca al carbono alfa- carboxilo de
  otro aminoácido en una reacción de sustitución
  núcleofila
• La reacción elimina una molécula de agua (
  deshidratación)
• Residuos de aminoácidos los aminoácidos unidos
• Residuo N-Terminal el residuo de aminoácido con
  el grupo amino libre ( se escribe a la izquierda)
• Residuo C-Terminal el residuo de aminoácido con
  el grupo carboxilo libre( aparece a la derecha)

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AMINOACIDOS REACCIONESENLACES PEPTIDICOS

• Los polipéptidos
• polímeros lineales formados por aminoácidos
  unidos por enlaces peptídicos
• Dipéptido la unión de dos moléculas de
  aminoácido
• El prefijo revela el numero de residuos
• Los péptidos se nombran utilizando su secuencia
  de aminoácidos iniciando por su residuo
  N-Terminal

• H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
• Tirosilalanilcisteinilglicina

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POLIPETIDOSENLACE PEPTIDICO

• Estructura tridimensional bien definida
• Conformación nativa de la molécula ( orden o
  secuencia de aminoácidos)
• Se pliegan en una única forma biológicamente
  activa
• Carácter rígido del enlace peptídico ( limita el
  numero de posibilidades conformacionales)
• Los enlaces peptídicos tienen un carácter parcial
  de doble enlace ( híbridos de resonancia)

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AMINOACIDOSREACCIONESOXIDACION DE LA CISTEINA

• El grupo sulfhídrico de la cisteina es muy
  reactivo
• La reacción mas común es de oxidación reversible
  que forma un puente disulfuro
• Puente de disulfuro cuando dos residuos de
  cisteina forman un enlace disulfuro
• Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos
  polipéptidos y proteínas

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PEPTIDOS

• Polipéptidos cortos con una longitud inferior a
  50 aminoácidos
• Moléculas señalizadoras que utilizan organismos
  multicelulares para regular actividades complejas
• Coordinación de procesos bioquímicas
• Interrelación dinámica entre procesos opuestos

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PEPTIDOS

• Protección de células de los radicales libres
• Regulación de la ingestión de alimentos y peso
  corporal
• Estimuladores del apetito
• Inhibidores del apetito
• Disminución de la expresión de genes
• Regulación de la presión sanguínea
• Estimulo de leche y contracción uterina
• Alivian el dolor, placenteras
• Percepción del dolor

• Glutation
• Neuropeptido Y, galanina
• Colocistocinina
• Hormona estimulante de melanocitos
• Leptina
• Vasopresina (antidiurética)
• Factor natri urético atrial
• oxitócica
• Pépticos opiáceos ( encefálinas)
• Sustancia P y bradiquinina