ENZIMAS

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ENZIMAS

• PALABRA GRIEGA ZYME
• EN FERMENTO

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ENZIMASPOLIMEROS BIOLOGICOS

• Catalizadores aceleran la velocidad de las
  reacciones bioquímicas y no se altera de forma
  permanente por la reacción
• Reacción bioquímica cuando las moléculas que
  chocan poseen una cantidad mínima de energía
  (energía de activación ( Ea) o energía libre de
  activación AG)
• Energía de activación (AG) cantidad de energía
  que se requiere para convertir 1 mol de moléculas
  (sustrato o reactante) desde el estado basal (la
  forma basal de baja energía) al estado de
  transición
• Estado de transición intermediario transitorio
  en el que no existe sustrato libre ni producto

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ENZIMASAUMENTO DE LA VELOCIDAD DE REACCION

• Depende
• Moléculas con energía cinética suficiente
• Orientación correcta para reaccionar
  (aproximación entre si a la distancia de
  formación de enlace)
• Concentración de los reactivos
• Las enzimas

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ENZIMAS

• Sustratos (reactante) moléculas sobre las
  cuales actúan las enzimas
• Productos las moléculas resultantes
• Complejo enzima-sustrato ( ES) conformación
  intermedia y transitoria que se da como resultado
  de la interacción enzima (E) con su sustrato (S )
• ES ES E P

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ENZIMASCONSTANTE DE EQUILIBRIO (Keq)

• Es igual al producto de las concentraciones de
  los productos de la reacción , dividido entre el
  producto de los sustratos
• En el equilibrio las concentraciones globales de
  reactivos y productos permanecen constantes
• La velocidad de conversión de sustratos en
  productos es igual a la velocidad a la que los
  productos se convierten en sustratos
• Relación constantes de velocidad

• A B P Q
• Keq P Q
• A B
• A A P
• Keq P
• A 2
• Keq K1
• K2

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ENZIMASPROPIEDADES

• Velocidades de las reacciones que catalizan
  extraordinariamente elevadas ( aumento de la
  velocidad 10 a la 6 veces mayor)
• Muy especificas para las reacciones que catalizan
  ( extremadamente selectivos tipo de
  reacción, sustrato o conjunto pequeños de
  sustratos), poco habitual productos secundarios
• Estructuras complejas
• Pueden regularse

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ENZIMASCATALIZADORES

• Lugar activo superficie de unión de forma
  enrevesada y única
• Función del lugar activo
• Es el sito de unión del sustrato a la enzima
  (pequeña hendidura o grieta)
• Los aminoácidos presentes participan activamente
  en el proceso catalítico
• La información dentro del lugar activo su forma
  y distribución de carga se utiliza para orientar
  de forma optima al sustrato
• Reduce la energía necesaria para que se produzca
  la reacción hasta el producto

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ENZIMASCATALIZADORES

• Proporcionan una ruta de reacción que requiere de
  menos energía de activación que la reacción sin
  catalizar
• No altera el equilibrio si no que aumenta la
  velocidad hacia el equilibrio
• El equilibrio se alcanza en segundos o minutos en
  lugar de horas o días

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ENZIMAS ESPECIFICIDAD

• Característica de mayor relevancia
• Determinante en la regulación del metabolismo
  celular
• Reduce la variedad de sustratos sobre los que una
  enzima puede actuar
• Tipos de especificidad
• La especificidad óptica solo sobre isomeros de
  la serie L (catabolismo de aminoácidos), sobre
  los de la serie D ( metabolismo de carbohidratos)
• Especificidad de grupo sobre un grupo
  determinado de moléculas

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ENZIMASESPECIFICIDAD

• Modelo llave-cerradura ( Emil Fischer)
• Modelo de ajuste inducido (Daniel
  Koshland)

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ENZIMASESPECIFICIDAD

• Modelo llave-cerradura (lugar activo rígido)
• Cada enzima se une a un único tipo de sustrato
• El lugar activo de la enzima y el sustrato poseen
  estructuras complementarias
• El sustrato entra e interacciona con el lugar
  activo (forma global y distribución de carga)

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ENZIMASESPECIFICIDAD

• Modelo de ajuste inducido (estructura
  flexible de las proteínas)
• El sustrato no se ajusta con precisión a un lugar
  activo rígido
• Las interacciones no covalentes entre la enzima y
  el sustrato modifican la estructura
  tridimensional del lugar activo
• Conforman la forma del lugar activo con la forma
  del sustrato en la conformación del estado de
  transición

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ENZIMAS MODELO DE AJUSTE INDUCIDO

• La enzima y el sustrato sufren cambos
  conformacionales en el estado de transición
• El sitio catalítico no es un lugar estático y
  rígido, dinámico y transitorio
• Al final de la reacción la enzima recupera su
  estructura original

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ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMATICA

• Depende
• Interacción entre los aminoácidos del lugar
  activo y el sustrato
• Componentes no proteicos (cofactores
  enzimáticos)
• apoenzima componente proteico de una
  enzima que carece de
• un cofactor esencial
• holoenzima enzimas intactas con sus
  cofactores unidos
• Iones Mg, Zn, Fe , K, Co, Cu,
  Se,(métaloenzimas)
• Coenzimas moléculas orgánicas complejas
  presentes en el medio enzimático con enlaces
  transitorios y disociables a la enzima o a un
  sustrato
• Grupos prostéticos incorporación de la cofactor
  fuerte y estable a la estructura proteica

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COENZIMAS Y VITAMINAS DE PROCEDENCIA
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMATICA

• Control directo del organismo a través de la
  unión de activadores o inhibidores
• Modificación covalente de la molécula enzimática
• Regulación genética (síntesis proteica)

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CLASIFICACIONUNION INTERNACIONAL DE
BIOQUIMICA(UIB)ESQUEMA DE DENOMINACION
SISTEMATICACategorías reacción que catalizan
Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidación reducción Deshidrogenasas,oxidasas,oxigenasas, reductasas, peroxidasas hidrolasas
Transferasas prefijo.Trans Catalizan reacciones en las que hay transferencia de grupos de una molécula a otra(metilo,fosforilo y acilo) Transcarboxilasas transmetilasas transaminasas
Hidrolasas Catalizan reacciones en las que se produce la rotura de enlaces por adición de agua Esterasas, fosfatasa y peptidasas
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CLASIFICACIONUNION INTERNACIONAL DE
BIOQUIMICA(UIB)CATEGORIA REACCION QUE
CATALIZAN
Liasas Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos(H2O,C02,NH3), para formar un doble enlace o se añade a un doble enlace Descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas desaminasas Desaminasas sintasas
Isomerasas Epimerasas Mutasas Catalizan varios tipos de reordenamiento molecular Inversión de átomos de carbono asimétricos Transferencia intramolecular de grupos funcionales
Ligasas Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato Los nombres incluyen los términos Sintetasas,carboxilasas
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ENZIMASCINETICA ENZIMATICA

• Relacionada con
• Determinación cuantitativa de las reacciones que
  catalizan las enzimas
• Estudio sistemático de los factores que afectan
  dichas velocidades
• Miden la afinidad de las enzimas por los
  sustratos y los inhibidores
• Mecanismos de reacción
• Velocidad de una reacción bioquímica
• El cambio de la concentración de un
  reactante o producto por unidad de tiempo

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ENZIMASCINETICA ENZIMATICA

• Orden de la reacción
• Relaciona la concentración del reactante, la
  saturación de la enzima con la velocidad de la
  reacción
• Cinética de primer orden
• Cinética de segundo orden
• Cinética de cero orden

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ENZIMASCINETICA DE PRIMER ORDEN

• Cuando la velocidad depende de la primera
  potencia de la concentración de un único
  reactante y sugiere que el paso limitante de la
  velocidad es una reacción uní molecular (no se
  requieren colisiones moleculares)
• A P
• La velocidad de la reacción es directamente
  proporcional a la concentración del sustrato,
  solo cuando la concentración del sustrato es baja
• La concentración del reactante es función del
  tiempo ( t ½ se consume la mitad del reactante)

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ENZIMASCINETICA DE SEGUNDO ORDEN

• la velocidad de la reacción depende de la
  concentración de los dos reactantes
• AB P
• Las moléculas A y B deben de chocar para que se
  forme el producto (reacción biomolecular )
• La velocidad de la reacción depende de las
  concentraciones de los dos reactantes

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ENZIMASCINETICA PSEUDOPRIMER ORDEN

• En ocasiones las reacciones de segundo orden
  implican reactantes como el agua, que están
  presentes en exceso
• A H20 P
• Como el agua se encuentra en exceso, la reacción
  parece de primer orden
• Las reacciones de hidrólisis

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ENZIMASCINETICA DE ORDEN CERO

• Cuando la adición de un reactante no altera la
  velocidad de la reacción
• La velocidad es constante debido a que la
  concentración del reactante es lo suficientemente
  elevada para saturar todos los lugares
  catalíticos en la molécula de la enzima
• Cuando la concentración del sustrato se hace lo
  suficientemente elevada de forma que la enzima se
  satura

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ENZIMAS CINETICA DE MICHAELIS-MENTEN

• Cuando se une el sustrato S en el lugar activo
  de una enzima E se forma un complejo
  intermediario ( ES)
• Durante el estado de transición, el sustrato se
  convierte en el producto
• Tras un breve espacio de tiempo , el producto se
  disocia de la enzima
• Constantes de velocidad
• K1 constante de velocidad de
• formación de ES
• K2 constante de velocidad de
• disociación ES
• K3 constante de velocidad de
• la formación y liberación del producto
• del lugar activo

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ENZIMASMODELO DE MICHAELIS -MENTEN

• K2 es despreciable en comparación con K1
• La velocidad de formación de ES es igual a la
  velocidad de su degradación durante la mayor
  parte del curso de la reacción (suposición del
  estado estacionario)
• La velocidad de formación de ES es igual a K1 E
  S
• La velocidad de disociación de ES es igual a (K2
  K3)
• La suposición del estado estacionario iguala
  estas dos velocidades

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ENZIMASCONSTANTE DE MICHAELIS Y MENTEN (Km)

• Define algunos aspectos del comportamiento
  enzimático ( constante de afinidad)
• Se considera una constante que es
  característica de la enzima y del sustrato en
  condiciones especificas
• Cuando menor es la Km, mayor es la afinidad de la
  enzima por la formación del complejo ES

• Km K2 K3
• K1

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ENZIMASCONSTANTE Km

• Km indicador de la afinidad de la
  enzima por el sustrato
• 
  concentración de sustrato a la que la enzima
  tiene la mitad de la velocidad máxima
• Km grande se necesitara una concentración
  mayor de sustrato para alcanzar la mitad de la
  velocidad máxima
• Km pequeña es menor la cantidad del
  sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad
  máxima de la enzima ( enzima mas afín a su
  sustrato)

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ENZIMASVELOCIDAD MAXIMA DE REACCION

• Vmax punto de la reacción en el que no
  importa con cuanto sustrato se realice la
  medición de la actividad enzimático , pues la
  velocidad de la reacción no aumenta mas
• Vmax corresponde al punto de saturación de
  la enzima
• Punto de saturación todos los sitios
  catalíticos de las enzimas están ocupados y por
  lo tanto no pueden interactuar con mas moléculas
  de sustrato

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ENZIMASECUACION DE MICHAELIS-MENTEN

• V Vmax S
• S Km
• Grafica hiperbólica

• Vmax velocidad que
• puede alcanzar la reacción
• Km cada enzima tiene un valor de Km
  característico en condiciones especificas

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ENZIMASECUACION DE MICHAELIS-MENTEN

• Condición
• Cuando s es mucho menor que Km ( condiciones
  fisiológicas)
• El termino Km s es esencialmente igual que
  Km
• Vi Vmax S Vmax S
• Km S Km
• Vi ( Vmax) S
• Km
• Cuando S es menor que Km la velocidad
  inicial de la reacción es directamente
  proporcional a la concentración del sustrato

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ENZIMASECUACION DE MICHAELIS-MENTEN

• condición
• Cuando S es mucho mayor que Km
• El termino Km S es igual a S
• Al sustituir Km S por S
• Vi Vmax S Vi Vmax S
• Km S S
• Vi Vmax
• la velocidad de la reacción es máxima
  ( Vmax) y es invariable con los incrementos
  adicionales con La S
• cuando menor es el valor de Km mayor es la
  afinidad de la enzima por La formación del
  complejo ES

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ENZIMASECUACION DE MICHALIS- MENTEN

• Condición
• Cuando la S Vmax
• Vi Vmax S V max S
• Km S 2 S
• Vi Vmax
• 2
• la velocidad inicial es igual a la mitad de la
  Vmax

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ENZIMASPROPIEDADES CINETICASNUMERO DE RECAMBIO
(TRANSFERENCIA))

• K cat Vmax
• ET
• Kcat numero de moléculas de sustrato
  convertidas en producto por unidad de tiempo por
  una molécula enzimática en condiciones optimas (
  saturada por el sustrato)
• ET concentración total de la enzima

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ENZIMASPROPIEDADES CINETICASNUMERO DE
RECAMBIOEFICACIA CATALITICA

• Vmax Kcat ET
• V Kcat ET S
• Km S
• Cuando la S es menor que Km ET E
• V ( Kcat/ Km) E S
• ( Kcat/ Km ) constante de velocidad para
  una reacción donde la S es lt que Km (
  constante de especificidad)

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ENZIMASEFICACIA CATALITICA

• Perfección catalítica
• cuando las enzimas convierten el sustrato
  en producto cada vez que el sustrato difunde en
  el lugar activo
• Complejos multienzimaticos
• organización de las enzimas en los seres
  vivos para alcanzar este grado elevado de
  eficacia
• Actividad enzimática
• se mide en unidades internacionales ( UI)
• 1 UI la cantidad de la enzima que produce 1
  micromol de producto por minuto
• Actividad especifica de una enzima numero
  de UI por mg de proteína
• 1 Katal ( Kat ) cantidad de enzima que
  transforma 1 mol de sustrato por segundo (
  6 por 10 a la 7 UI )

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ENZIMASREPRESENTACIONES DOBLES INVERSAS DE
LINEWEAVER-BURK

• La ecuación de Michaelis Menten puede
  ordenarse obteniendo su inversa o reciproca
• 1 Km 1 1
• V Vmax S Vmax
• Inversa de las velocidades iniciales frente a
  las inversa de las concentraciones del sustrato
• Grafica de línea recta
• La pendiente de la línea es Km/Vmax
• La intersección en el eje vertical es 1 / Vmax
• La intersección en el eje horizontal es 1 / Km

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ENZIMASECUACION DE HILLCOMPORTAMIENTO
COOPERATIVO

• Enzimas multimericas se unen al sustrato en
  varios sitios.
• Cooperatividad positiva en la unión del sustrato
• La forma de la curva es una recta
• La grafica determina la concentración de sustrato
  que produce la mitad de la velocidad máxima y el
  grado de cooperatividad