Les mol

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Les molécules du vivant et les nutriments
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Introduction

• Molécules du vivant (synthétisées par les
  cellules)
• Glucides, protéines, lipides
• Presque toujours C, H, O et N
• Synthétisées par la cellule ou apportées par
  lalimentation (nutriments)

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I. Les glucides
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I. Les glucides1. Structure
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• Goût sucré (sucres simples)
• C, H et O (la majorité avec CnH2nOn)
• Existe des isomères (même formule chimique, mais
  pas même structure spatiale)

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Les glucides1. Structurea) les monosaccharides
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• oses, ou sucres simples
• Dans le monde vivant, la plupart sont des
  pentoses (5C) ou des hexoses (6C)

Ribose (C5H10O5)
Désoxyribose (C6H9O4)
Glucose (C6H12O6)
Galactose (C6H12O6)
Fructose (C6H12O6)
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Les glucides1. Structureb) les disaccharides
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• 2 monosaccharides associés
• Ex
• Saccharose
• (formé dun glucose un fructose)
• Maltose
• (formé de 2 glucoses)
• Lactose
• (formé dun glucose un galactose)

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Les glucides1. Structurec) les polysaccharides
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• Polymères de monosaccharides (souvent glucoses)
• Ex
• - Amidon (polymère de glucoses)
• (C6H10O5)n avec n compris entre 200 et 2000.
• - Cellulose (polymère de glucoses)
• (C6H10O5)n avec n gt 10 000.
• - Glycogène (polymère de glucoses)
• - Chitine (polymère de glucosamines)
• La différence porte sur le nombre doses
  polymérisés et la position des liaisons entre
  eux. De plus, les chaînes sont linéaires (amidon)
  ou ramifiées (glycogène), droites ou enroulées.

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amidon
cellulose
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glycogène
chitine
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Mise en évidence

• Leau iodée donne une couleur bleu sombre en
  présence damidon.
• Leau iodée donne une couleur brun acajou en
  présence de glycogène.

• Les sucres réducteurs sont mis en évidence par
  la liqueur de Fehling à chaud (précipité rouge
  brique).

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I. Les glucides 2. Rôle
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• Amidon
• réserve des plantes quand surplus de glucose.
• surtout dans les racines, les graines et les
  fruits.
• particulièrement abondant dans les céréales
  (riz, blé, maïs, etc.) et les tubercules (pommes
  de terre).

Coloration par le lugol d'un grain de Maïs.
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• Cellulose
• s'assemblent les unes aux autres pour former des
  fibres.
• parties dures des tissus végétaux.
• parois cellulaires des cellules végétales (donne
  aux végétaux leur rigidité).
• Le bois est riche en cellulose. Le coton ou le
  papier sont fait presque entièrement de fibres de
  cellulose.

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• Glycogène
• polymère de glucose, sucre de réserve des animaux
• dans les muscles (la viande) doù les repas
  riches en sucres lents des sportifs - et le foie
  des animaux.
• Permet de réguler la glycémie
• L'organisme est capable de stocker jusqu'à 600 g
  de glycogène. Ce stockage est sous le contrôle de
  linsuline. Le déstockage est sous le contrôle du
  glucagon.

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• Chitine
• forme l'exosquelette (la "carapace") des
  Arthropodes (araignées, insectes, crustacés).
• La chitine est généralement durcie et rigidifiée
  par des dépôts de carbonates de calcium (CaCO3).

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• Rôle de construction (plastique)
• chez les plantes (cellulose)
• chez les arthropodes (squelette externe articulé
  fait de chitine)
• ex les araignées, les crustacés et les insectes.

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• Rôle énergétique
• Lors de la respiration cellulaire, dans les
  mitochondries
• C6H12O6 O2 6CO2 6H2O
• énergie

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II. Les protéines
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II. Les protéines 1. Structure
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• CHON
• polymère d'acides aminés (100 à 200 pour la
  majorité)
• Il existe 20 acides aminés différents.
• liés par liaison peptidique entre le groupement
  acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement
  amine (NH2) de l'autre.
• Les protéines sont des polypeptides. Ce qui
  change cest le nombre et lordre des acides
  aminés.
• terme peptide parfois utilisé quand moins de 50
  acides aminés.

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(No Transcript)
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(No Transcript)
27
(No Transcript)
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(No Transcript)
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• structure primaire séquence des acides aminés.
• structure secondaire interactions entre les
  liaisons peptidiques. La protéine se replie en
  hélice
• structure tertiaire interaction entre les
  différents radicaux. La protéine a une forme
  tridimensionnelle.
• structure quaternaire interaction entre les
  différentes unités de la protéine, ce qui va lui
  donner une conformation définitive (globulaire,
  spiralée etc.)
• Rappel (enzymologie)
• Dénaturation (température, pH, ions), liée à
  destruction des liaisons entre acides aminés,
  doù changement des propriétés.

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Structure primaire

• Liée à linformation génétique (1 gène / 1
  protéine)

Séquence des 21 premières bases de l'ADN codant
pour l'hémoglobine A d'un sujet non atteint de
drépanocytose et séquence des 7 premiers acides
aminés de l'hémoglobine A
Séquence des 21 premières bases de l'ADN codant
pour l'hémoglobine S d'un sujet atteint de
drépanocytose et séquence des 7 premiers acides
aminés de l'hémoglobine S
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Structure secondaire
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(No Transcript)
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Structure tertiaire
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Structure quaternaire
Ex hémoglobine insuline
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Mise en évidence
Coloration orangée avec la réaction
xanthoprotéique (protéine HNO3 NH4OH)
Coloration violette avec la réaction du biuret
(protéine NaOH CuSO4)
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• électrophorèse
• séparation par migration dans un gel sous
  linfluence dun champ électrique la migration
  dépend de la taille de la protéine et de sa
  charge (Plus les protéines sont petites et
  chargées, plus elles migrent loin dans le gel)

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(No Transcript)
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• Electrophorèse bidimensionnelle
• -Première séparation en fonction de la charge
  (point isoélectrique)
• -Deuxième séparation en fonction de la masse

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Suivie éventuellement dune analyse au
spectromètre de masse Les peptides sont ionisés
par un laser puis accélérés dans une colonne
jusquà un détecteur. Le temps de trajet de
chaque peptide dépend du rapport entre sa masse
et sa charge. Les résultats sont confrontés à une
banque de données qui contient toutes les masses
théoriques de toutes les protéines telles que
lon peut les prédire à partir des données du
séquençage humain.
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II. Les protéines 2. Rôle
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• Les enzymes sont des protéines qui catalysent
  certaines réactions de lorganisme,
• rôle de communication entre les cellules
  (hormones comme linsuline ou lhormone de
  croissance...),
• défense de lorganisme (anticorps, protéines du
  CMH)
• transport (protéines membranaires,
  hémoglobine...)
• structure (fibres protéiques telles que le
  collagène ou la kératine)
• mouvement (protéines musculaires).

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III. Les lipides
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III. Les lipides 1. Structure
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III. Les lipides 1. Structure a) Les
triglycérides
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• Glycérol 3 acides gras

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• suivant saturation en hydrogène des acides gras

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• Acides gras saturés
• - que des liaisons simples entre les carbones
  (pas de liaisons doubles). On ne peut pas ajouter
  d'hydrogène à la molécule elle est saturée.
• - ex L'acide palmitique ? dans le gras animal
  (20 à 30)
• ? dans certains gras végétaux 35 à 45 dans
  lhuile de palme, souvent utilisée dans
  l'industrie alimentaire (biscuits, gâteaux,
  margarine). L'huile de coco aussi est riche en
  acide palmitique.

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• Acide gras monoinsaturés
• une double liaison carbonecarbone.
• Ex acide linoléique

• Acides gras polyinsaturés
• plusieurs liaisons doubles.
• Ex Les oméga 3 et 6 (acide arachidonique par ex)

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• Les triglycérides d'origine animale sont
  généralement saturés alors que les triglycérides
  d'origine végétale sont, le plus souvent, mono ou
  polyinsaturés.
• Les acides gras saturés sont en principe solides
  à 20C alors que les insaturés sont liquides.
• La consommation dacides gras saturés est à
  éviter. Il y aurait un lien entre la quantité de
  gras saturés dans lalimentation et un taux
  anormalement élevé de cholestérol sanguin. Or, un
  taux élevé de cholestérol augmente les risques de
  maladies cardiovasculaires

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• Acide gras cis et trans
• Dans lindustrie alimentaire, on utilise souvent
  des huiles hydrogénées, car
• plus stables (se conservent plus longtemps et
  résistent mieux à la chaleur)
• propriétés recherchées en cuisine (pâtes ou
  biscuits plus croustillants gâteaux plus
  moelleux, etc.).
• Quand hydrogénation incomplète (il reste une ou
  plusieurs doubles liaisons), on obtient des
  acides gras trans .
• Suivant la position des H liés aux deux carbones
  de la double liaison

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III. Les lipides 1. Structure b) Les
phospholipides
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• glycérol deux acides gras groupement
  phosphate.
• diffèrent suivant les acides gras rattachés au
  glycérol et par différents groupements chimiques
  qui peuvent se rattacher au groupement phosphate
• Souvent, un des deux acides gras est saturé et
  l'autre ne l'est pas.

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(No Transcript)
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(No Transcript)
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• LDL (Low Density Lipoprotein)
• Micelles permettant le transport du cholestérol
  dans le sang constitués de cholestérol
  (orange) enrobé d'une couche de phospholipides
  (vert).
• Le côté hydrophile des phospholipides est dirigé
  vers l'extérieur (ce qui permet au micelle d'être
  soluble dans l'eau) alors que le côté hydrophobe
  est du côté du cholestérol.
• La portion jaune est une protéine qui permet au
  micelle de se fusionner à une cellule.
• Les LDL contiennent aussi des triglycérides et
  des acides gras mélangés au cholestérol.

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III. Les lipides1. Structure c) Les stérides
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• Noyau stérol groupement différent suivant les
  stéroïdes
• Ex cholestérol, hormones fabriquées à partir du
  cholestérol telles que la cortisone, les
  oestrogènes ou la testostérone.

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Mise en évidence

• Colorés en rouge par le rouge soudan
• Colorés en noir par le tétroxyde dosmium
• Forment une tâche translucide sur le papier

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III. Les lipides 2. Rôle
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• non solubles dans l'eau.
• peuvent se dissoudre dans l'eau du corps en
  s'associant à des phospholipides et à des
  protéines spéciales.

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• Rôle énergétique triglycérides (issus de tous
  les surplus alimentaires en glucides, en lipides
  ou en protéines).
• Isolation thermique chez certains animaux tels
  que les baleines ou les phoques.

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• La testostérone
• - stimule la croissance des muscles.
• - est responsable du développement des organes
  génitaux et des caractères sexuels secondaires
  masculins.
• Le cholestérol
• - s'associe aux phospholipides pour former les
  membranes des cellules animales (pas de
  cholestérol chez les végétaux).
• - sert à former différentes molécules
  essentielles comme les hormones stéroïdes, la
  vitamine D ou les sels biliaires (ces derniers
  sont contenus dans la bile ils aident à la
  digestion des lipides dans l'intestin).
• - À un taux sanguin élevé, augmente les risques
  de maladies cardiaques, particulièrement
  l'athérosclérose (caractérisée par la formation
  de plaques d'athéromes, des accumulations de
  tissus et de lipides dans la paroi des artères).
  La présence de telles plaques d'athéromes au
  niveau des artères coronaires (les artères
  irriguant le coeur) augmente énormément les
  risques d'infarctus du myocarde.

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• Remarque
• Le cholestérol se déplace dans le sang en
  association avec des protéines et des
  phospholipides. Ces structures sont appelées
  lipoprotéines. Plus la lipoprotéine contient de
  protéines, plus sa densité est élevée.
• On distingue deux types de lipoprotéines
• - Les HDL (Hight Density Lipoprotein) qui
  constituent le bon cholestérol
• - Les LDL (Low Density Lipoprotein) qui
  constituent le mauvais cholestérol

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IV. Les nutriments
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• Généralités
• - Issus de digestion (rôle des enzymes surtout)
• - Assimilables par lorganisme (intestin)
• - Autres molécules vitamines, minéraux /
  oligo-éléments (non combustibles), EAU

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• Le métabolisme des glucides
• Absorbés au niveau de lintestin sous forme de
  monosaccharides.
• Destruction des liaisons des sucres complexes par
  ajout d'une molécule d'eau (hydrolyse).

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• Action des enzymes
• Ex dans l'intestin
• amylase
• amidon pancréatique maltose maltase
  glucose
• glu-glu-glu-...-glu glu-glu glu
• Aussi action de la saccharase et la lactase.
• Monosaccharides autres que glucose transformés en
  glucose par le foie.
• Si glucide non transformé en monosaccharides
  non absorbé par le corps (ex cellulose).

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• Le métabolisme des protéines
• Les acides aminés issus de la digestion des
  protéines des aliments.
• Dans lestomac, puis lintestin
• sucs digestifs,
• enzymes pancréatiques
• et intestinales
• Protéines acides aminés
• - Chaque cellule fabrique les protéines dont elle
  a besoin à partir de ces acides aminés (plus de
  10000 différentes chez certaines cellules, 100
  000 dans tout lorganisme).

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• Le métabolisme des lipides
• Dans l'intestin
• lipase pancréatique
• triglycérides monoglycérides acides gras
• Une fois absorbés dans la paroi intestinale, la
  réaction inverse se produit afin que les
  triglycérides passent dans le sang pour être
  acheminés au foie et aux cellules.

70
Nutriments essentiels / carences

• Nutriment essentiel doit être fourni par
  lalimentation
• Déf carence
• En eau déshydratation

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• Protéines
• 8 acides aminés essentiels (valine, leucine,
  isoleucine, thréonine, tryptophane,
  phénylalanine, méthionine et lysine).
• Complémentarité de certains aliments (ex céréale
  riz et légumineuse lentilles) importante dans
  régime végétarien ou végétalien.
• Carence Kwashiorkor
• La spiruline est une algue très riche en
  protéines (55 à 70) elle est utilisée dans la
  lutte contre la malnutrition dans certains pays.

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(No Transcript)
73

• Si lalimentation est trop pauvre en protéines
• Si manque de certains acides aminés essentiels,
  l'organisme utilise ses propres protéines
  (protéines musculaires et protéines du sang
  surtout). Doù perte rapide de muscle (il y
  aurait aussi une baisse de protéines
  plasmatiques).
• Si lalimentation est trop riche en protéines
• Utilisation des acides aminés en excès dans la
  respiration cellulaire ou transformation en
  graisse (et non en muscles !!!) il nexiste pas
  de réserves de protéines ou d'acides aminés. Ces
  transformations libèrent de l'azote (le
  groupement amine des acides aminés) qui est
  converti en urée. L'urée, un déchet, est ensuite
  éliminée par les reins.

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• Acides gras essentiels
• Dans les oméga 3 et 6
• Constituants des membranes cellulaires

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• Glucides
• Carence en sucres hypoglycémie
• Surpoids. Obésité (en combinaison avec d'autres
  facteurs)
• caries
• Maladies métaboliques (diabète, intolérances au
  lactose, au galactose, etc.)

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• Vitamines
• Vitamine C
• dans les fruits et les légumes (agrumes, tomates,
  poivrons...)
• Carence scorbut
• Vitamines B
• dans les céréales, fruits, légumes
• Carence en B1 béribéri (quand riz décortiqué)
• B12 surtout dans les produits d'origine animale
  (de même que vitamine D) lait, fromage, yaourt
  et œufs en contiennent en quantité suffisante
  puisque la quantité journalière requise est
  infime (1 microgramme)
• B12 stockée dans le foie représente une réserve
  pour une période allant de 3 à 6 ans
• Carence en B12 graves conséquences (anémies)
  chez végétaliens (peut n'apparaître qu'après
  plusieurs années)
• Carence en B9 chez femme enceinte (spina bifida
  du fœtus) Doù supplément alimentaire en folates
• Vitamine A
• la provitamine A (ß-carotènes) - convertie en
  vitamine A dans l'organisme - dans les légumes
  (carottes, épinards, persil, cresson, etc.)
• Vitamine D
• Synthétisée par lorganisme exposé au soleil
  (même peu)

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• Minéraux
• Fer
• - Carence courante, surtout chez les enfants et
  adolescents en pleine croissance, les femmes
  enceintes ou pré-ménopausées.
• - Risque danémie
• Calcium
• - nécessaire pour la formation et le maintien des
  os et pour l'équilibre nerveux.
• - Dans les produits laitiers, les végétaux
  (persil, brocolis), mais très peu dans les
  viandes (de plus, leur consommation en accentue
  les besoins leur richesse en phosphore augmente
  la perte de calcium dans les urines).
• - Un excès de protéines diminue son absorption et
  contribue pour beaucoup à l'apparition de
  lostéoporose (fragilité osseuse).
• - Régulé par la vitamine D
• Iode goitre