Colgeno1

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Colágeno(1)

• Es la proteína más abundante en los vertebrados.
• Existen 20 familias de colágeno. Aproximadamente
  el 90 en el humano es tipo I. Se encuentra en
  dientes, hueso, piel y tendones tine aprox. 300
  nm de longitud y 1,5 nm de grosor.
• La glicina constituye un tercio(30) de los
  residuos de aminoácidos, la prolina y la
  4-hidroxiprolina representan el 30.

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Colágeno(2)

• Constituye cerca del 25 del total de la proteína
  de los mamíferos. Se encuentra en tendones, piel,
  dientes, hueso, cornea ocular, etc.
• A diferencia de la superhélice del colágeno
  madura los extremos COOH y NH3 T del precursor el
  procolageno, presenta una forma globular , estos
  extremos se elimina por hidrólisis y luego sufre
  modificaciones postraduccionales como son
  hidroxilación, oxidación, condensación
  ,reducción, glucosilación. La hidroxilación dela
  prolina y la lisina necesita de vitamina C y Zn

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colágeno
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modificaciones
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• DENATURACION perdida de los enlaces débiles y
  por lo tanto se destruyen las estructuras 2,3,y
  4. Ocurre por aumento de temperatura, alteración
  del pH y la adición de sustancias químicas(urea y
  SDS). Es un proceso reversible
• HIDRÓLISIS perdida de todos los enlaces
  incluyendo el enlace peptídico por lo tanto se
  destruyen las estructuras 1,2,3 y 4. Es un
  proceso irreversible. Acidos fuertes.

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CARACTERISTICAS

• 1. Solubilidad
• 2. Tamaño
• 3. Carga eléctrica
• 4. Peso molecular

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METODOS PARA SU ESTUDIO

• 1. CROMATOGRAFIA afinidad, de intercambio
  iónico, filtración por gel
• 2. ELECTROFORESIS
• 3. DEGRADACION DE EDMAN
• 4. METODO DE SANGER
• 5. CRISTALOGRAFIA DE RX

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electroforesis
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