ENZIMAS

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ENZIMAS

• Tema 5 del tomo II del libro
• Laboratorio de Diagnóstico Clínico
• Fundamentos y Técnicas de Análisis Microbiológico
• Profesor José Ángel Pina Alburquerque

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Enzimas. Introducción

• Los Enzimas actúan acelerando las reacciones
  químicas (108 a 109 veces mayor velocidad).
• Al finalizar la reacción el enzima no resulta
  transformado, estando disponible para volver a
  actuar sobre una nueva molécula.
• Son proteínas de alto PM. Actúan en los seres
  vivos. Son catalizadores biológicos.
• Cada Enzima actúa sobre un sustrato específico en
  función de su estructura tridimensional
  característica.
• El ambiente celular determina un control de dos
  tipos
• Control genético de su síntesis.
• Control sobre el paso de su forma activa a
  inactiva o viceversa.

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Enzimas. Introducción
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ESTRUCTURA DE UN ENZIMA

• Son Proteínas pero algunas necesitan de un
  cofactor.
• APOENZIMA COFACTOR HOLOENZIMA (activo)
• APOENZIMA
• Parte proteica con alto PM
• Inactivo por separado
• COFACTOR Parte no proteica que sí se transforma
  en la reacción. Puede ser
• Ión metálico Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Ca, Co.
• COENZIMA Molécula orgánica no proteica. Muchos
  derivan de vitaminas (CoA, NAD, NADP, FMN, FAD,
  etc.)

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Características de los Enzimas

• Son inestables Se desnaturalizan por cambios
  fisicoquímicos como la temperatura.
• Alta eficacia como catalizadores
• Alto grado de especificidad
• Cada enzima solo reconoce un determinado sustrato
  sobre el que realiza un solo cambio.
• Las células producen un enzima para cada una de
  las reacciones químicas que se producen en su
  metabolismo.

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
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MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

• E S E-S P E
• El enzima rebaja la energía de activación
  necesaria para que tenga lugar la reacción
  química.
• Centro activo Lugar del enzima por donde se
  realiza la unión al sustrato (solo unos pocos
  aminoácidos forman parte del centro activo).
• La especificidad del enzima por el sustrato es
  debida a la forma tridimensional concreta de su
  centro activo (estereoespecífico).
• Una misma molécula puede ser sustrato de varios
  enzimas que la transformarán en diferentes
  productos.

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Una misma molécula puede ser sustrato de varios
enzimas que la transformarán en diferentes
productos.
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El centro activo
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FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Concentración de enzima
• Temperatura
• pH
• Concentración de sustrato
• Inhibidores

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FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Reversible
• Competitiva
• No competitiva
• Irreversible Por modificación de uno o más
  grupos funcionales del enzima (NH2, -COOH, etc).

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INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• INHIBICIÓN COMPETITIVA
• El inhibidor tiene una forma parecida al del
  sustrato y se une de forma reversible al centro
  activo del enzima en lugar del sustrato (compiten
  por unirse al centro activo)
• Puede revertirse incrementando la concentración
  de sustrato.

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INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
• Actúan en un lugar del enzima distinto al centro
  activo, llamado SITIO ALOSTÉRICO.
• Causa una modificación estructural que impide que
  el sustrato se pueda unir al centro activo.

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INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Respecto a los enzimas que requieren iones
  metálicos para su actividad
• El Cianuro es un potente inhibidor de enzimas que
  contienen Fe (?Fe(CN)3)
• El Fluoruro es un inhibidor de enzimas que
  requieren Ca o Mg.

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RETROINHIBICION

• El producto final de una ruta bioquímica inhibe
  la actividad de uno de los primeros enzimas de la
  ruta.
• Con ello se consigue evitar la formación de un
  exceso de producto final.

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RETROINHIBICION
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FIN

• Fin del tema 5 del tomo II del libro
• Laboratorio de Diagnóstico Clínico
• Fundamentos y Técnicas de Análisis Microbiológico
• Profesor José Ángel Pina Alburquerque