AMINOACIDOS PROTEINAS - PowerPoint PPT Presentation

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AMINOACIDOS PROTEINAS

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REGULACION (uni n de hormonas a receptores: modifican la funci n celular: insulina y glucag n) ... Insulina y glucag n. Hormona del crecimiento. Calcitonina ... – PowerPoint PPT presentation

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Title: AMINOACIDOS PROTEINAS


1
AMINOACIDOS/PROTEINAS
2
ESTRUCTURA
  • AMINOACIDOS ESTANDAR
  • AMINOACIDOS NO ESTANDAR

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CLASES DE AMINOACIDOS
  • La secuencia de aminoácidos determina la
    configuración tridimensional de cada proteína.
  • Se clasifican de acuerdo con su capacidad para
    interaccionar con el agua.
  • Apolares neutros
  • Polares neutros
  • Ácidos
  • Básicos

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(No Transcript)
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REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
  • FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
  • Residuos de aminoácido
  • Dipeptido glicil-serina o serilglicina
  • N-terminal
  • C-terminal

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(No Transcript)
7
PROTEÍNAS
  • CATALISIS (enzimas)
  • ESTRUCTURA (protección y sostén)
  • MOVIMIENTO (participan en movimientos celulares
    actina y tubulina)
  • DEFENSA (protectoras coagulación de la sangre,
    inmunoglobulinas)

8
PROTEÍNAS
  • REGULACION (unión de hormonas a receptores
    modifican la función celular insulina y
    glucagón)
  • TRANSPORTE (moléculas transportadoras de iones y
    moléculas Hb, LDL, HDL,transferrina)

9
PROTEÍNAS
  • ALMACENAMIENTO (reserva de nutrientes esenciales
    caseína de la leche)
  • RESPUESTA A LAS AGRESIONES
  • P450

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(No Transcript)
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  • CLASIFICACIÓN

FIBROSAS
FORMA
GLOBULARES
PROTEINAS
SIMPLES
GLUCOPROTEINAS
LIPOPROTEINAS
COMPOSICIÓN QUÍMICA
METALOPROTEINAS
HEMOPROTEINAS
CONJUGADAS
FOSFOPROTEINAS
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AMINOÁCIDOS
CONJUGADAS
  • AZÚCAR
  • LÍPIDO

GRUPO PROSTÉTICO
  • ÁCIDO NUCLEICO
  • ION INORGÁNICO

HOLOPROTEINA APO GP
APOPROTEÍNA
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ESTRUCTURA PROTEICA
  • ESTRUCTURA PRIMARIA
  • ESTRUCTURA SECUNDARIA
  • ESTRUCTURA TERCIARIA
  • ESTRUCTURA CUATERNARIA

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(No Transcript)
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ESTRUCTURA
  • Secuencia de aminoácidos en la cadena
    polipeptídica
  • Estructura tridimensional
  • Papel funcional

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ESTRUCTURA
  • Hélice a
  • Lámina plegada ß
  • Puentes de H (carbonilo y N-H)
  • Hélice a
  • Estructura rígida
  • Conformación helicoidal a la derecha
  • N-H y carbonilo separados por 4 residuos

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(No Transcript)
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(No Transcript)
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Hélice a
Los grupos R se extienden hacia afuera
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Lámina plegada ß
  • Alineación de dos o más segmentos de las cadenas
    polipeptídicas
  • Cadena ß
  • Extendida
  • Puentes de H
  • N-H y carbonilo de cadenas adyacentes
  • Paralelas y antiparalelas

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(No Transcript)
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ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS
  • Combinaciones de estructuras secundarias
  • Unidad ßaß
  • Meandro ß
  • Unidades aa
  • Barriles ß
  • Llave griega

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(No Transcript)
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(No Transcript)
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(No Transcript)
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(No Transcript)
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  • Unidad ßaß
  • Meandro ß
  • Unidades aa
  • Barriles ß
  • Llave griega

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ESTRUCTURA
  • Conformaciones tridimensionales
  • Interacciones entre las cadenas laterales en la
    estructura primaria
  • CARACTERISTICAS
  • Residuos distantes quedan cerca
  • Las moléculas de H2O quedan excluidas
  • Dominios

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ESTRUCTURA TERCIARIA
  • Interacciones hidrófobas
  • Interacciones electrostáticas
  • Enlaces hidrógeno
  • Enlaces covalentes

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(No Transcript)
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(No Transcript)
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ESTRUCTURA
  • Es el resultado de interacciones no covalentes
    entre dos o más cadenas polipeptídicas
  • Interacciones covalentes
  • Interacciones no covalentes

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(No Transcript)
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(No Transcript)
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