Diapositiva 1

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La mayor parte de las proteínas son específicas
de cada especie (varían muy poco de una especie a
otra vecina). Algunas proteínas son diferentes
aún entre individuos de una misma especie, por lo
que cada organismo es único, desde el punto de
vista bioquímico.
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Función enzimática catalizadores
biológicos Función hormonal luego de secretadas
ejercen su acción sobre receptores celulares de
otras células Reconocimiento de señales
receptores celulares Función de transporte de
moléculas hidrofóbicas o de sustancias polares a
través de la membrana celular Función
estructural citoesqueleto, matriz
extracelular Función de defensa
anticuerpos Función de movimiento cilias y
flagelos, contracción muscular Función de
reserva albúmina de huevo y de leche,
semillas Función reguladora expresión de genes,
regulación del ciclo celular Transducción de
señales fenómeno de la visión
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AMINOÁCIDOS
Cada aminoácido contiene un grupo amino (-NH2) y
un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo átomo
de carbono, llamado carbono alfa y difieren entre
sí en su grupo ?R o cadena lateral unida a este
carbono alfa El carbono alfa de un aminoácido es
un carbono asimétrico. Por tanto, cada aminoácido
puede presentarse en dos isómeros ópticos
distintos, las formas L y D. Sin embargo, los
isómeros de aminoácidos presentes en los seres
vivos son casi exclusivamente L-isómeros
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Clases de aminoácidos
AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS
La oxitocina (hormona inductora del parto en
humanos) es un péptido de nueve aminoácidos (un
nonapéptido). Su secuencia escribiendo los
nombres completos, con el código de tres letras y
el de una letra daría el siguiente
resultado Cisteína-Tirosina-Isoleucina-Glutamina-
Asparagina-Cisteína- Prolina-Leucina-Glicina.
Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly CYIQNCPLG
AMINOÁCIDO CÍCLICO
AMINOÁCIDOS AZUFRADOS O HIDROXILADOS
Prolina(Pro)P
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS
Aminoácidos esenciales para el hombre
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Punto Isoeléctrico
Los aminoácidos son sólidos cristalinos que al
disolverse en una solución de pH neutro se
comportan como iones dipolares, siendo esta la
forma en que se comportan en el pH celular. El
grupo amino (-NH2) acepta un protón hasta
convertirse en -NH3 (ion amonio) y el grupo
carboxilo dona un protón convirtiéndose en -COO-
(carboxilato) disociado.
El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el
valor del pH al cual el aminoácido es
eléctricamente neutro. En el valor del pI
influyen los de los grupos cargados de la cadena
lateral (R)
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Unión peptídica
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(No Transcript)
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(No Transcript)
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Hélice alfa y lámina beta
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Estructuras terciaria y cuaternaria
La estructura terciana está determinada por
cuatro tipos de interacciones entre los grupos
?R a) puentes de hidrógeno, atracción iónica
entre grupos de diferente carga, c) interacciones
hidrofóbicas y d) enlaces disulfuro, que son
covalentes (-S?S-)
Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de
polipéptidos (proteínas multiméricas) presentan
estructura cuaternaria. Cada cadena tiene
estructuras primaria, secundaria y terciaria y
forma una molécula proteínica biológicamente
activa al relacionarse las diferentes cadenas
mediante la estructura cuaternaria adecuada.
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La actividad biológica de una proteína puede ser
afectada por cambios en la secuencia de
aminoácidos o en la conformación de la proteína.
Los cambios en la estructura tridimensional
también alteran su actividad biológica. Cuando
una proteína se calienta o se trata con algunas
sustancias químicas, su estructura terciaria se
distorsiona para dar lugar a una conformación más
al azar. Este cambio en la forma de la proteína y
la pérdida de su actividad biológica se llama
desnaturalización
Las proteínas no son eternas y en las células es
frecuente que las moléculas de proteína se
sinteticen y se degraden de acuerdo a las
necesidades celulares. La degradación de una
proteína es llevada a cabo por proteasas o
peptidasas que hidrolizan algunas o todas las
uniones peptídicas, quedando la proteína en este
caso reducida a aminoácidos, que luego pueden ser
utilizados para construir moléculas de la misma o
de otra proteína
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Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas
de ARN catalítico (ribozimas), todas las
enzimas son proteínas altamente especializadas
que funcionan como catalizadores de las
reacciones de los sistemas biológicos. Tienen un
gran poder catalítico, a menudo muy superior al
de los catalizadores sintéticos. Poseen un
elevado grado de especificidad respecto a sus
sustratos, aceleran reacciones químicas
específicas y funcionan en soluciones acuosas en
condiciones muy suaves de temperatura y pH
Tienen masas moleculares que van desde doce mil
hasta más de un millón de daltons (12 a 1000
kDa). Algunas enzimas requieren un componente
químico adicional (cofactor) para desarrollar su
actividad. El cofactor puede ser uno o varios
iones inorgánicos tales como Fe2, Mg2, Mn2 o
Zn2 o un complejo orgánico o metalo-orgánico
denominado coenzima. Su estudio tiene una
importancia práctica enorme, no sólo en medicina
sino también en la industria química, en el
tratamiento de los alimentos, en la agricultura e
incluso incluso en las actividades domésticas
diarias tales como la preparación de alimentos
(enzimas tiernizantes de la carne como la
papaína) o en la limpieza (proteasas y lipasas
que degradan proteínas y grasas, respectivamente,
que son incorporadas a los detergentes)
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(No Transcript)
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La función de una enzima es aumentar la velocidad
de una reacción. En su forma estable, cualquier
molécula (tal como S o P) contiene una cantidad
de energía. El equilibrio entre S y P refleja la
diferencia de la energía de sus estados basales.
En la figura, la energía de P es lt a la de S, con
lo que se favorece la degradación de S y la
formación de P. Este equilibrio no es afectado
por la actividad de la enzima. Las enzimas no
modifican los equilibrios de reacción
Los catalizadores (como las enzimas) aumentan las
velocidades de reacción disminuyendo la energía
de activación
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(No Transcript)
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La unión de un inhibidor puede impedir la entrada
del sustrato al sitio activo de la enzima y/u
obstaculizar que la enzima catalice su reacción
correspondiente. La unión del inhibidor puede ser
reversible o irreversible. Los inhibidores
irreversibles reaccionan con la enzima de forma
covalente y modifican su estructura química a
nivel de residuos esenciales de los aminoácidos
necesarios para la actividad enzimática. Los
inhibidores reversibles se unen a la enzima de
forma no covalente, pudiendo unirse a la enzima,
al complejo enzima-sustrato o a ambos.
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(No Transcript)
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Los ácidos nucleicos son macromoléculas, cuyos
monómeros son los nucleótidos. Los nucleótidos
están conformados por un azúcar de 5 carbonos
(ribosa en el caso del ARN y desoxirribosa en el
del ADN), por un grupo fosfato y una base
nitrogenada.
En las células se encuentran dos variedades de
ácidos nucleicos el ácido ribonucleico (ARN) y
el ácido desoxirribonucleico (ADN). El ADN forma
genes, el material hereditario de las células, y
contiene instrucciones para la producción de
todas las proteínas que el organismo necesita. El
ARN está asociado a la transmisión de la
información genética desde el núcleo hacia el
citoplasma, donde tiene lugar la síntesis de
proteínas. Hay tres tipos de ARN que actúan en el
proceso de síntesis de proteínas ARN mensajero
(ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y ARN
ribosómico (ARNr).
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(No Transcript)
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ADN
Las moléculas de ADN son considerablemente más
grandes que las de ARN. La doble hélice consta de
dos cadenas complementarias que se orientan en
sentido opuesto a lo largo de la hélice, una en
sentido 5-3 y la otra en el sentido 3-5.
Las dos cadenas se enfrentan por las bases, que
se mantienen unidas por la existencia de puentes
de hidrógeno. La complementariedad proviene de
que siempre una base púrica (de mayor dimensión)
se enfrenta con una base pirimídica y que el
acoplamiento siempre enfrenta a A con T y a G con
C.
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ADN, Histonas y Cromosomas
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ARN
La diferencia esencial entre ADN y ARN, además
del reemplazo de la desoxirribosa por la ribosa y
de T por U, es que el ARN está constituido por
una cadena única y que sus dimensiones son
considerablemente más reducidas que las del ADN.
Los tres tipos principales de ARN mensajero
(ARNm), de transferencia (ARNt) y ribosómico
(ARNr) están asociados con el proceso de síntesis
de proteínas, que tiene lugar en los ribosomas.
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Otros nucleótidos importantes
El trifosfato de adenosina (ATP), compuesto de
adenina, ribosa (el nucleósido se denomina
adenosina) y tres fosfatos tiene una importancia
destacada como fuente de energía para las células
que la almacenan en enlaces de fosfato (ATP)
ricos en energía, lista para liberarse cuando el
grupo fosfato se transfiere a otra molécula.
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Otros nucleótidos importantes
Un nucleótido puede convertirse en una forma
cíclica por medio de enzimas Ilamadas ciclasas.
La adenilatociclasa convierte al ATP en adenosín
monofosfato cíclico (AMP cíclico), que juegan un
papel importante en la mediación de efectos
hormonales y en la regulación de la función
celular
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Otros nucleótidos importantes
El dinucleótido de adenina y nicotinamida (NAD) y
el dinucleótido de adenina y flavina (FAD) son
muy importantes como receptores y donores de
hidrógeno y electrones en funciones biológicas de
oxidación y reducción en las células